Обмен отдельных аминокислот — ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ — БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ — Е. С. Северина

Белковый обмен

1.Роль белков

2.Азотистый баланс

https://www.youtube.com/watch?v=ytdevru

3.Источники аминокислот и пути использования

4.Переваривание белков и ферменты пищеварительного

тракта

5.Всасывание аминокислот

6.Особености переваривания белков у жвачных

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

7.Катаболизм аминокислот

8.Биосинтез заменимых аминокислот

9.Обезвреживание NH3

10.Превращение белков в толстом кишечнике

11.Взаимосвязь превращения веществ

Аминокислоты, которые поступили к клеткам, используются для синтеза белка. Каждая клетка вашего организма нуждается в постоянном обмене белка.

Обмен белка состоит из двух процессов:

  • синтез белка (анаболический процесс);
  • распад белка (катаболический процесс).

Если представить эту реакцию в виде формулы, она будет выглядеть следующим образом.

Обмен белка = Синтез белка — Распад белка

Наибольшее количество белка, содержащегося в организме, находится в мышцах.

Если организм не будет получать достаточное количество белка, необходимое для жизнедеятельности, тогда он умрет от истощения. Но смерть, разумеется, наступает лишь в особо крайних случаях.

Для того чтобы полностью удовлетворять требованиям организма, вы должны снабжать его новыми порциями аминокислот. Для этого употребляйте достаточное количество белковой пищи, являющейся главным источником белка для вашего организма.

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

Если вашей целью является набор мышечной массы, вы должны следить за тем, чтобы разность показателей, указанных в формуле выше, была положительной. Иначе достичь прироста мышечной массы не получится.

Структура белков и аминокислот

Белок состоит из углерода, водорода, кислорода и азота. Также он может содержать серу, железо, кобальт и фосфор. Данные элементы формируют строительные блоки белка — аминокислоты. Молекула белка состоит из длинных цепей аминокислот, соединенных между собой амидными или пептидными связями.

Белковая пища содержит в себе аминокислоты, разновидность которых зависит от типа присутствующего белка. Существует бесконечное количество комбинаций разных аминокислот, каждая из которых характеризует свойства белка.

Если различные комбинации аминокислот определяют свойства белка, то структура отдельных аминокислот влияет на его функцию в организме. Аминокислота состоит из центрального атома углерода, который находится в центре, положительно заряженной аминовой группы NH2 на одном конце и отрицательно заряженной карбоксильной кислотной группы СООН на другом. Другая группа R, называющаяся боковой цепочкой, определяет функцию аминокислоты.

Нашему организму требуется 20 различных аминокислот, которые, в свою очередь, могут быть разделены на отдельные группы. Главным признаком разделения являются их физические свойства.

Группы, на которые делятся аминокислоты, могут быть следующими.

К данной группе относятся такие аминокислоты, как

  • гистидин,
  • лизин,
  • фенилаланин,
  • метионин,
  • лейцин,
  • изолейцин,
  • валин,
  • треонин.

Несущественные аминокислоты:

  • аланин,
  • аргинин,
  • глютамин,
  • D-аспарагиновая кислота,
  • цистеин,
  • цистин,
  • глицин,
  • пролин,
  • серин,
  • триптофан,
  • тирозин.

Однако, если несколько неполноценных белков объединить, то можно собрать все незаменимые аминокислоты, из которых состоит белок полноценный.

Азотистый баланс

Представляет собой соотношение количества азота, которое поступает в организм с пищей и выделяется. Выглядит этот процесс следующим образом.

Баланс азота = Общее потребление — Естественные отправления организма — Пот

Основной источник азота в организме — белок. Следовательно, по азотистому балансу можно судить и о белковом обмене.

В отличие от жира или гликогена белок в теле не сохраняется. Поэтому при отрицательном балансе азота организму приходится разрушать мышечные образования. Это необходимо для обеспечения жизнедеятельности.

Азотистый баланс — разница между количеством азота,

поступающего с пищей, и количеством выделяемого азота

(преимущественно в виде мочевины и аммонийных

солей).

Аминокислоты (свободные и в составе белков) содержат

почти 95% всего азота, поэтому именно они

https://www.youtube.com/watch?v=playlist

поддерживают азотистый баланс организма.

Процесс пищеварения

Под действием НС1 происходит денатурация белков пищи,

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

не подвергшихся термической обработке, что увеличивает

доступность пептидных связей для протеаз. НС1 обладает

бактерицидным действием и препятствует попаданию

патогенных бактерий в кишечник. Кроме того, соляная

кислота активирует пепсиноген и создаёт оптимум рН для

действия пепсина.

В процессе пищеварения клетки слизистой оболочки желудка вырабатывают пепсин, поджелудочная железа — трипсин, а тонкая кишка — химотрипсин. Выделение этих ферментов запускает реакцию расщепления белка до пептидов.

Пептиды, в свою очередь, расщепляются на свободные аминокислоты. Этому способствуют такие ферменты, как аминопептидазы и карбоксипептидазы.

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

Далее свободные аминокислоты транспортируются через кишечник. Кишечные ворсинки покрыты однослойным эпителием, под которым расположены кровеносные сосуды. Аминокислоты попадают в них и разносятся по организму кровью к клеткам. После этого запускается процесс усвоения аминокислот.

3. Азотистое равновесие

Если количество поступающего азота равно количеству

выделяемого, то наступает азотистое равновесие. Такое

состояние бывает у здорового человека при нормальном

питании. Азотистый баланс может быть положительным

https://www.youtube.com/watch?v=upload

(азота поступает больше, чем выводится) у детей, а также

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

у пациентов, выздоравливающих после тяжёлых болезней.

Отрицательный азотистый баланс (выделение азота

преобладает над его поступлением) наблюдают при

старении, голодании и во время тяжёлых заболеваний.

Дезанимирование

Представляет собой удаление аминогрупп от молекулы. Данный процесс происходит в основном в печени, хотя глутамат дезанимируется также и в почках. Аминогруппа, удаляющаяся от аминокислот во время дезанимирования, превращается в аммиак. При этом атомы углерода и водорода могут потом быть использованы в реакциях анаболизма и катаболизма.

Аммиак вреден для человеческого организма, поэтому он превращается в мочевину или мочевую кислоты под воздействием ферментов.

Белковый обмен

1.Роль белков

тракта

Известно, что даже длительное исключение из

рациона человека жиров или углеводов не

вызывает тяжёлых расстройств здоровья. Однако

безбелковое питание (особенно продолжительное)

вызывает серьёзные нарушения обмена и

неизбежно заканчивается гибелью организма.

Исключение

https://www.youtube.com/watch?v=ytpolicyandsafetyru

даже

одной

незаменимой

аминокислоты из пищевого рациона ведёт к

неполному усвоению других аминокислот и

сопровождается

развитием

отрицательного

https://www.youtube.com/watch?v=https:accounts.google.comServiceLogin

азотистого баланса, истощением, остановкой

роста и нарушениями функций нервной системы.

Трансанимирование

Трансанимирование — это реакция передачи аминогруппы от аминокислоты на кетокислоту без образования аммиака. Перенос осуществляется за счет воздействия трансаминазы — ферментов из группы трансфераз.

Большинство подобных реакций включает передачу аминогрупп на альфа-кетоглутарат, формируя новую альфа-кетоглутаровую кислоту и глутамат. Важной реакцией трансаминазы являются аминокислоты с разветвленными цепочками (BCAA), усвоение которых происходит непосредственно в мышцах.

В данном случае BCAA удаляются и переносятся на альфа-кетоглутарат, образующий разветвленные кетокислоты и глутаминовую кислоту.

Обычно, в трансанимировании задействованы аминокислоты, которые больше всех содержатся в тканях — аланин, глутамат, аспарат.

7. Источники аминокислот

В организме человека в сутки распадается на аминокислоты

около 400 г белков, примерно такое же количество

синтезируется. Тканевые белки не могут восполнять

затраты аминокислот при их катаболизме и использовании

на синтез других веществ. Первичными источниками

аминокислот не могут служить и углеводы, так как из них

https://www.youtube.com/watch?v=ytaboutru

синтезируются только углеродная часть молекулы

большинства аминокислот, а аминогруппа поступает от

других

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

аминокислот.

Следовательно,

основным

источником аминокислот организма служат белки пищи.

1. Белки корма

https://www.youtube.com/watch?v=ytcopyrightru

2. Белки тканей при распаде в процессе их обновления ( при

участии ферментов катепсинов)

3. Синтез заменимых аминокислот из других веществ

А) биогенные амины – гистамин, серотонин и др.

Б) пуриновые основания

В) пиримидиновые основания

Г) амиды аминокислот

6. Фонд свободных аминокислот

Фонд свободных аминокислот организма составляет

примерно 35 г. Содержание свободных аминокислот в

крови в среднем равно 35 — 65 мг/дл. Большая часть

аминокислот входит в состав белков, количество которых

организме

https://www.youtube.com/watch?v=ytcreatorsru

взрослого

человека

нормального

телосложения составляет примерно 15 кг.

Источники свободных аминокислот в клетках — белки пищи,

собственные белки тканей и синтез аминокислот из

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

углеводов.

Норма потребляемого белка

Содержание белка в теле среднестатистического человека держится примерно на одном уровне. Но с человеком, который регулярно и усиленно тренируется, дела обстоят иначе. Дело в том, что из-за интенсивных тренировок показатель содержания белка в организме перестает быть постоянным.

Суточная норма потребляемого белка

Образ жизни человека

Норма потребляемого белка

Среднестатистический человек, ведущий малоподвижный образ жизни и не занимающийся спортом

(мужчина или женщина)

1,0 — 1,4 г/кг веса тела

Человек, выполняющий неинтенсивные физические упражнения на регулярной основе

(мужчина или женщина)

1,6 — 2,0 г/кг веса тела

Женщина, желающая нарастить мышечную массу/подсушиться и повысить выносливость, которая регулярно выполняет тяжелые физические упражнения

2,0 — 2,4 г/кг веса тела

Мужчина, желающий нарастить мышечную массу/подсушиться и повысить выносливость, который регулярно выполняет тяжелые физические упражнения

2,0 — 3,0 г/кг веса тела

87. Использование глицина

Биосинтез белков

Синтез биологически активных веществ

Синтез углеводов, липидов

Окисление для получения энергии

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

Чаще всего в реакциях трансаминированиш участвуют

аминокислоты, содержание которых в тканях значительно

выше остальных — глутамат, аланин, аспартат и

соответствующие им кетокислоты — α-кетоглутарат,

пируват

оксалоацетат.

Основным

донором

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

аминогруппы служит глутамат.

Акцептором

аминогруппы

любой

аминокислоты,

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

подвергающейся

трансаминированию,

служит

αкетоглутарат.

Принимая

аминогруппу, он превращается в глутамат, который

способен передавать эту группу любой α-кетокислоте с

образованием другой аминокислоты.

1. Окисляются → энергия Н2О СО2

2. Синтез углеводов → гликонеогенез

3. Синтез липидов

Основные конечные продукты обмена аминокислот: Н2О,

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

СО2, NH3

NH3 – яд! Его необходимо обезвредить.

Временное — образование амидов аминокислот,

образование аммонийных солей – во всех тканях.

Окончательное – образование мочевины в печени –

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

орнитиновый цикл.

‘Высокий уровень глутамина в крови и лёгкость его

поступления в клетки обусловливают использование

глутамина во многих анаболических процессах. Амидный

азот глутамина используется для синтеза пуриновых и

пиримидиновых нуклеотидов, аспарагина, аминосахаров и

других соединений.

CH2NH2

ТАУРИН

ЖЕЛЧНЫЕ

КИСЛОТЫ

БЕЛКИ

ЦИСТЕИН

ГЛЮТАТИОН

ТИОЭТИЛАМИН

HS — KoA

Биосинтез белков

СЕРИН

цистеин

коламин

холин

сфингозин

фосфатиды

биосинтез креатина

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

биосинтез белков

обезвреживание

бензойной к-ты

ГЛИЦИН

биосинтез

гема

биосинтез желчных к-т

биосинтез пуринов

нуклеиновых к-т

обезвреживание NH3

у птиц

биосинтез глютатиона

ЛЕЦИТИН

ХОЛИН

— СН3

АДРЕНАЛИН

— СН3

МЕТИОНИН

— СН3

ТИМИН

— СН3

КРЕАТИН

— СН3

10. Количество белка в некоторых пищевых продуктах

В) COOH NH3

органическая

кислота

COONH4

аммонийная

соль органич. к-ты

Б) CH2

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

CHNH 2

COOH

аспартат

C – NH2

H2O

NH3

CHNH2

АТФ COOH

аспарагин

Структура белков и аминокислот

1.Роль белков

тракта

других

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

аминокислот.

Следовательно,

основным

организме

взрослого

человека

нормального

углеводов.

1. Белки корма

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

Биосинтез белков

В настоящёе время известно по крайней мере пять

специфических транспортных систем, каждая из которых

функционирует для переноса определённой группы

нейтральных, с короткой боковой цепью (аланин, серии,

треонин);

нейтральных, с длинной или разветвлённой боковой

цепью (валин, лейцин, изолейцин);

с катионными радикалами (лизин, аргинин);

анионными

радикалами

(глутаминовая

аспарагиновая кислоты);

иминокислот (пролин, оксипролин).

Аминокислоты, образующиеся при переваривании белков и

поступающие в клетки тканей, подвергаются катаболизму

и анаболизму, а также специфическим реакциям, в

результате

которых

синтезируются

биологически

активные соединения.

Катаболизм большинства аминокислот начинается с

отщепления α-аминогруппы. Аминокислота теряет

трансаминирования,

дезаминирования

трансдезаминирования.

СН3СО · S · КоА

глюкоза

молочная кислота

α-кетоглютарат

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

аминокислоты

Дезаминирование аминокислот — реакция отщепления

α-аминогруппы от аминокислоты, в результате чего

образуется соответствующая α-кетокислота (безазотистый

остаток) и выделяется молекула аммиака.

Аммиак токсичен для ЦНС, поэтому в организме человека и

млекопитающих он превращается в нетоксичное хорошо

растворимое соединение — мочевину.

В) COOH NH3

органическая

кислота

COONH4

аммонийная

Б) CH2

CHNH 2

COOH

аспартат

C – NH2

H2O

NH3

CHNH2

АТФ COOH

аспарагин

1. Гидролитическое

2. Окислительное

3. Восстановительное

4. Внутримолекулярное

Большая часть безазотистых остатков аминокислот

превращается в пируват, либо в результате более сложного

пути, в один из метаболитов ЦТК. Затем в реакциях

цитратного цикла происходит образование оксалоацетата,

который превращается в фосфоенолпируват. Из

фосфоенолпирувата под действием пируваткиназы

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

образуется

пируват.

Пируват

подвергается

окислительному декарбоксилированию и превращается в

ацетил-КоА, который окисляется в ЦТК до СО2 и Н2О с

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

выделением

энергии.

Такой

путь

проходят

преимущественно аминокислоты пищи.

Катаболизм всех аминокислот сводится к образованию шести

веществ, вступающих в путь катаболизма: пируват,

ацетил-КоА, α-кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат,

оксалоацетат.

Аминокислоты, которые превращаются в пируват и

промежуточные продукты ЦТК (α-КГ, сукцинил-КоА,

фумарат) и образуют в конечном итоге оксалоацетат, могут

использоваться в процессе глюконеогенеза. Такие

аминокислоты

относят

группе

глюкогенных

аминокислот.

Кетогенные аминокислоты образуют ацетоацетил-КоА, а

затем ацетил-КоА и кетоновые тела.

3. Синтез липидов

СО2, NH3

В организме человека возможен синтез восьми заменимых

аминокислот: Ала, Асп, Арг, Сер, Гли, Глу, Глн, Про.

Углеродный скелет этих аминокислот образуется из

глюкозы. α-Аминогруппа вводится в соответствующие αкетокислоты в результате реакций трансаминирования.

Универсальным донором α-аминогруппы служит

глутамат.

Путём трансаминирования α-кетокислот, образующихся из

глюкозы, синтезируются аминокислоты

Кроме восьми перечисленных заменимых аминокислот, в

организме млекопитающих могут синтезироваться ещё

четыре аминокислоты.

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

Частично заменимые аминокислоты Apr и Гис

синтезируются сложным путём в небольших количествах.

Большая их часть должна поступать с пищей.

Для синтеза условно заменимых аминокислот тирозина и

цистеина

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

требуются

незаменимые

аминокислоты

фенилаланин и метионин соответственно.

28. Механизм всасывания аминокислот в кишечнике

Под действием гастринов в главных клетках желудочных

желёз стимулируются синтез и секреция пепсиногена —

неактивной формы пепсина. Пепсиноген — белок,

состоящий из одной поли пептидной цепи с молекулярной

массой 40 кД. Под действием НС1 он превращается в

активный пепсин (молекулярная масса 32,7 кД) с

оптимумом рН 1,0 — 2,5. В процессе активации результате

частичного протеолиза от N-конца молекулы пепсиногена

отщепляются 42 аминокислотных остатка, которые

содержат

почти

положительно

заряженные

аминокислоты, имеющиеся в пепсиногене.

16. Особенности переваривания белков в желудке

У детей грудного возраста в желудке находится фермент

реннин (химозин) , вызывающий свёртывание молока.

Основной белок молока — казеин, представляющий смесь

нескольких белков, различающихся по аминокислотному

составу и электрофоретической подвижности. Реннин

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

катализирует отщепление от казеина гликопептида, в

результате чего образуется параказеин. Параказеин

присоединяет ионы Са2 , образуя нерастворимый сгусток,

чем предотвращает быстрый выход молока из желудка.

Белки успевают расщепиться под действием пепсина. В

желудке взрослых людей реннина нет, молоко у них

створаживается под действием НС1 и пепсина.

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

В слизистой оболочке желудка человека найдена ещё одна

протеаза — гастриксин. Все 3 фермента (пепсин, реннин

и гастриксин) сходны по первичной структуре, что

указывает на их происхождение от общего генапредшественника.

18. Активация панкреатических ферментов

В поджелудочной железе синтезируются проферменты ряда

протеаз: трипсиноген, химотрипсиноген, проэластаза,

прокарбоксипептидазы А и В. В кишечнике они путём

частичного протеолиза превращаются в активные

ферменты

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

трипсин,

химотрипсин,

эластазу

карбоксипептидазы А и В.

Активация

трипсиногена

происходит

действием

фермента

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

эпителия

кишечника

энтериептидазы. Этот фермент отщепляет с Nконца молекулы трипсиногена гексапептид Вал(Асп)4-Лиз. Изменение конформации оставшейся

части

полипептидной

цепи

приводит

формированию активного центра, и образуется

активный трипсин. Последовательность Вал(Асп)4 – Лиз присуща большинству известных

трипсиногенов разных организмов — от рыб до

человека.

21. Активация химотрипсиногена

Образовавшийся трипсин активирует химотрипсиноген, из

которого получается несколько активных ферментов.

Химотрипсиноген состоит из одной полипептидной цепи,

содержащей 245 аминокислотных остатков и пяти

Обмен отдельных аминокислот - ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - БИОХИМИЯ УЧЕБНИК ДЛЯ ВУЗОВ - Е. С. Северина

дисульфидных мостиков. Под действием трипсина

расщепляется пептидная связь между 15-й и 16-й

аминокислотами, в результате чего образуется активный πхимотрипсин. Затем под действием π-химотрипсина

отщепляется дипептид сер(14)-арг(15), что приводит к

образованию 5-химотрипсина. Отщепление дипептида

тре(147)-арг(148) завершает образование стабильной

формы активного фермента — α-химотрипсина, который

состоит из трёх полипептидных цепей, соединённых

https://www.youtube.com/watch?v=ytpressru

дисульфидными мостиками.

Понравилась статья? Поделиться с друзьями:
Портал женской красоты